Аннотация:
Изучение физико-химических свойств альбумина и ихтулина икры было проведено над белковыми фракциями, выделенными из свежей икры севрюги на промысле им. Нариманова в октябре 1934 г. Но основании этой работы можно сделать следующие выводы. Наименьшая концентрация NaCl, достаточная для удержания ихтулина в растворе, равна 3%. Солевые растворы ихтулина - слегка опалесцирующие жидкости, постепенно мутнеющие при стоянии. Вообще этот белок обнаруживает свойство легко денатурироваться. Границы высаливания ихтулина из раствора в NaCl сернокислым аммонием 3,4-6,0. Значительная раздвинутость границ высаливания заставляет предполагать, что этот белок не вполне однороден. Температура свертывания ихтулина, определенная вискозиметрическим путем - 54,5 гр.; образование хлопьев при температуре 57,6 гр. Изоэлектрическая точка ихтулина около 4. Воднорастворимые белки начинают свертываться при 36 гр. Границы высаливания альбумина 2 и 7; такая раздвинутость границ высаливания говорит также за его неоднородность. Изоэлектрическая точка альбумина около 5,1./The study of the physical and chemical properties of the water soluble protein and ichthulin of fish eggs has been made on these protein fractions extracted from fresh eggs of Acipenser stellatus. The following conclusions may be drawn on the basis of this work: The concentration of NaCl at which the ichthulin remains soluble must not be lower than 3%. Salt ichthulin solutions are slightly opalescent liquids, which gradually grow turbid when left to stand. In general this protein shows a tendency to denaturate. The limits of precipitation of ichthulin from a solution of NaCl with sulfate of ammonium are 3,4-6,0. The greater distance of the limits of precipitation makes us suppose that this fraction of protein is not quite of the same nature. The temperature of coagulation for ichthulin determined by the viscosimetric method is 54,5 degrees; the formation of flakes takes place at a temperature of 57,6 degrees. The isoelectric point of ichthulin is at, about, pH = 4. The water soluble protein of the fish eggs begins to coagulate already at a temperature of 36 degrees. The limits of the albumin sodium chloride precipitation are 2-7; such an extenuation of the limits of precipitation of albumin indicates probably its heterogenous nature. The isoelectric point of albumin lies about 5,1.
